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摘 要:为进一步研究谷氧还蛋白1(Grx1)的生物学功能及作用机制,将已构建的pRSETA-Grx1融合蛋白表达栽体在大肠杆菌BL21(DE3)菌株中表达,并优化表达条件,用SDS-PAGE和凝胶影像分析.结果表明,当菌体密度OD600为1.0时开始诱导,加入终农度0.5 mmol/L IPTG,37℃,110±5 r/min振荡培养5 h,重组蛋白为可溶性,表达量达30%以上.用Ni-NTA树脂亲和层析纯化重组蛋白,获得蛋白质纯度达90%以上;Western印迹结果表明,该蛋白具有免疫活性;MTT结果显示,终浓度为10mg/L Grxl重组蛋白具有保护细胞抵御500μmol/L H2O2作用(P<0.01).


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关 键 词 :pRSETA-Crx1;表达条件优化;纯化

中图分类号:Q782

文献标识码:A

文章编号:1007―7847(2006)03―0228―05
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