网站原创摘 要：为进一步研究谷氧还蛋白1(Grx1)的生物学功能及作用机制,将已构建的pRSETA-Grx1融合蛋白表达栽体在大肠杆菌BL21(DE3)菌株中表达,并优化表达条件,用SDS-PAGE和凝胶影像分析.结果表明,当菌体密度OD600为1．0时开始诱导,加入终农度0．5 mmol／L IPTG,37℃,110±5 r／min振荡培养5 h,重组蛋白为可溶性,表达量达30％以上.用Ni-NTA树脂亲和层析纯化重组蛋白,获得蛋白质纯度达90%以上；Western印迹结果表明,该蛋白具有免疫活性；MTT结果显示,终浓度为10mg／L Grxl重组蛋白具有保护细胞抵御500μmol／L H2O2作用(P<0．01).
| 有关论文范文主题研究: | 关于蛋白的文章 | 大学生适用: | 高校大学论文、学位论文 |
|---|---|---|---|
| 相关参考文献下载数量: | 62 | 写作解决问题: | 学术论文怎么写 |
| 毕业论文开题报告: | 文献综述、论文前言 | 职称论文适用: | 职称评定、中级职称 |
| 所属大学生专业类别: | 学术论文怎么写 | 论文题目推荐度: | 经典题目 |
关 键 词 ：pRSETA-Crx1；表达条件优化；纯化
中图分类号：Q782
文献标识码：A
文章编号：1007―7847(2006)03―0228―05
本文为全文原貌 未安装PDF浏览器用户请先下载安装 原版全文